Studies of the isozymes produced by

Studies of the isozymes produced by alternative alleles at the alcohol dehydro- genase locus of Drosophila melanogaster indicate that the ADH F enzyme is more active but less stable than the ADH S enzyme. The difference in stability is manfested in the responses to various conditions of temperature, pH, and protein concentration. The two enzymes also appear to differ in their substrate speeificities. It is clear that the differences of primary structure involved in the A DHpolymorphism can have profound effects on the biological activity of the molecule.

النتائج (العربية) 1:

وتشير الدراسات من نظائر الانزيمات التي تنتجها الأليلات بديلة في الكحول genase ديهيدرو موضع ذبابة الفاكهة أن إنزيم ADH F هو أكثر نشاطا وأقل استقرارا من انزيم ADH S. وmanfested الفرق في الاستقرار في الردود لظروف مختلفة من درجات الحرارة، ودرجة الحموضة، وتركيز البروتين. تظهر الانزيمات اثنين أيضا تختلف في speeificities الركيزة الخاصة بهم. ومن الواضح أن الاختلافات في بنية الأساسية تشارك في A DHpolymorphism يمكن أن يكون لها آثار عميقة على النشاط البيولوجي للجزيء.

النتائج (العربية) 2:

وتشير دراسات الانزيمات التي تنتجها المورثات البديلة في مكان الكحول ديهيدرو-جيناز من دروفوميلا الصباغية إلى ان انزيمي F هو أكثر نشاطا ولكن اقل استقرارا من انزيم ADH S. الفرق في الاستقرار هو منصدر في الاستجابات لظروف مختلفه من درجه الحرارة ، والحموضة ، وتركيز البروتين. يظهر الاثنان انزيمات أيضا ان يختلف في هم ركيزة [سبيفيفيبيس]. ومن الواضح ان الاختلافات في البنية الاساسيه المشاركة في التعدد الاشكال يمكن ان يكون لها اثار عميقة علي النشاط البيولوجي للجزيء.

النتائج (العربية) 3:

دراسة عن ايزوآنزيمها المتولدة من الكحول نازعة أليل المكاني في ذبابة الفاكهة أظهرت أن adh-f انزيمتأثير درجة حرارة مختلفة ، ودرجة الحموضة والبروتين التركيز على الاستقرارالركيزة خصائص اثنين من الانزيمات يبدو أن تكون مختلفةومن الواضح أن الاختلافات في البنية الأساسية المرتبطة a-dh التعدد يمكن أن يكون لها تأثير عميق على النشاط البيولوجي